Perspectiva de la EC.1.11.1.14. Lignina Peroxidasa (LiP)
Date
2022-11-26
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La lignina peroxidasa (EC 1.11.1.14), LiP, es una metaloenzima extracelular producida principalmente por basidiomicetos del género Phanerochaete que degrada la lignina oxidando el enlace Cα-Cβ en las cadenas laterales de sus unidades fenilpropilo, así como otros compuestos aromáticos de alto potencial redox, mediante radicales catiónicos aromáticos [1–7]. Esta oxidorreductasa de bajo peso molecular (38-43 kDa) y aproximadamente 50×40×40 Å pertenece a la superfamilia de las peroxidasas clase II, presentando en su estructura tres α-hélices mayores, ocho hélices menores y tres pares de láminas-β antiparalelas, cuatro puentes disulfuro, dos iones Ca+2, un ion OH-, tres glicosilaciones y un grupo hemo que conforma su sitio activo junto a seis residuos, tres distales y tres proximales, con una histidina como quinto ligando del átomo de FeII [2–6, 8]; el cual se encuentra fijado al bolsillo hemo por un puente de hidrógeno entre el grupo propionato de la porfirina y un aminoácido dicarboxílico, tal que LiP cuenta con dos canales de acceso donde se unirá el sustrato y en el que se encuentran tanto los residuos catalíticos, como aquellos estabilizadores de los estados de transición [2, 4, 6, 8]; lo que explica su bajo pH óptimo de 3.0, pues un pH más básico desestabilizaría al bolsillo hemo, perdiendo su actividad catalítica [2, 4].
El conocimiento actual sobre esta enzima es fruto del interés por los organismos y bioprocesos lignolíticos de las décadas de los 70’s y 80’s que llevó al estudio de los hongos de la podredumbre blanca, especialmente Phanerochaete chrysosporium, resultando en el descubrimiento de la lignasa en 1983 y su diferenciación entre “lignasa dependiente de manganeso” (MnP) y “lignasa dependiente de peróxido de hidrógeno” (LiP) junto a la caracterización de seis de sus ocho isozimas por Karen E. Murtagh y Roberta Lee Farell en 1984 [4, 7]. Así mismo, debido a la alta producción de dióxido de carbono durante la lignólisis y que este proceso continuaba una vez iniciado sin necesidad de una regulación directa por parte de la LiP debido a la generación continua de radicales, su actividad catalítica se denominó “combustión enzimática” [1]; que, similar al de otras peroxidasas, consta de tres fases que implican la transformación del grupo hemo, la reducción del peróxido de hidrógeno y la producción de los radicales aromáticos mediante reacciones redox [3, 4, 6, 9]; en el cual intervienen enzimas productoras del H2O2 y de los metabolitos aromáticos (principalmente alcohol veratrílico) que fungirán como sustratos, al igual que enzimas reguladoras que evitan la formación de compuestos tóxicos que puedan ser absorbidos[7].
Debido a su inespecificidad, es idónea para degradar una amplia variedad de xenobióticos recalcitrantes ya sean o no fenólicos, como tintes textiles y restos de carbón sin quemar, de afluentes con gran eficiencia [1, 3, 4]; así como un activo aclarante en cosmética, pues, el responsable del tono oscuro de la piel es un polipirrol [1, 3, 10]. Además, su capacidad lignolítica le ha valido su implementación desde los 80’s en el biopulping y el bioblanqueo de papel, al igual que la producción de fibras vegetales y en la obtención de azúcares fácilmente fermentables para la producción de etanol como biocombustible a bajo costo a partir de biomasa vegetal [1, 3, 4, 7, 9]. Demostrando así su enorme potencial para el futuro.
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