Herrera Camacho, IrmaQuiroz Álvarez, Rubén2026-04-302026-04-301992https://hdl.handle.net/20.500.12371/32168Este estudio de la proteólisis durante los últimos años han permitido el entendimiento de algunos eventos celulares como maduración, modificación activación y degradación de proteínas quedando todavía por conocer todas las proteasas responsables de los diferentes fenómenos. En el laboratorio con la finalidad de avanzar en dicho conocimiento se puso en evidencia la existencia de una nueva Aminopeptidasa dependiendo únicamente del Cobalto en saccharomyces serevision. Utilizando primero la cromatografía de filtración molecular después del intercambio iónico como métodos de purificación en la enzima se logro obtener un factor de purificación de 225 veces y un rendimiento global del 34 porciento en cuanto a la caracterización se determino que la AP-CO se expresaba preferentemente en la fase logarítmica de crecimiento su masa molecular es de 290.000 d, los sustratos que hidroliza contienen una enzima se logró obtener un factor de purificación de 225 veces y un rendimiento global de 34 por ciento en cuanto a la caracterización se determino que el AP-CO se expresaba preferentemente en la fase logarítmica de crecimiento su masa molecular es de 290.000 d los sustratos se hidrolizan y contienen aminoácidos básicos terminales como la lizina y Arginina . Caracterización y purificación parcial de la aminopeptidasa-co (ap-co) de saccharomyces cerevisiaespaFisiología--Bioquimica animal--Sustancias especiales orgánicos--Proteínas--Aminoácidos--Enzimas--Hidrolasas--Especiales--AminopeptidasasEnzimas preotolíticas--Aminopeptidasas--ProteinasaAlanina Aminopeptidasa--Resinas de aminoácidos--AminoplastosTesis de licenciaturarestrictedAccessCQ1992 Q5 P8