Solano Altamirano, Juan ManuelSOLANO ALTAMIRANO, JUAN MANUEL; 48876Peña Ortiz, Lucia Juana2023-04-202023-04-202022-12https://hdl.handle.net/20.500.12371/18251"Todas las proteínas necesitan plegarse en una estructura tridimensional para realizar su función, a partir de su secuencia de aminoácidos. Este proceso está gobernado por una serie de factores importantes como las interacciones hidrofóbicas, la presencia de proteínas chaperonas y el balance entálpico-entrópico, entre otros. Las chaperonas comprenden un grupo de proteínas involucrado en procesos de asistencia en el plegamiento de otras proteínas. La importancia de éstas nace de la necesidad de las proteínas de interaccionar con al menos una chaperona durante su proceso de biosíntesis celular. De lo anterior, se intuye que estudiar el plegamiento de proteínas debería incluir, de alguna manera, el efecto de las chaperonas. Por lo tanto, este trabajo analiza la posibilidad de imitar el efecto de una chaperona, donde la distribución de potencial electrostático interna de esta representaría un papel importante sobre el proceso de plegamiento de una proteína. Utilizando simulaciones de dinámica molecular clásica para mapear la distribución de potencial electrostático de largo alcance de la chaperona HSP60 sola y de la HSP60 con otras proteínas. Obteniendo resultados con un patrón no aleatorio de la distribución espacial del potencial electrostático de largo alcance aparentemente invariante a lo largo de la porción de trayectoria analizada".pdfspaBIOLOGÍA Y QUÍMICADinámica molecularChaperonas moleculares--InvestigaciónProteínas--FisiologíaProteínas--Relaciones estructura-actividadPlegamiento de proteínasTesis de maestríaopenAccess