Salinas Stefanón, Eduardo M.Millán Pérez Peña, LourdesMILLÁN PÉREZ PEÑA, LOURDES; 226409Sánchez Solano, Alfredo2021-08-102021-08-102016-06https://hdl.handle.net/20.500.12371/13887"En este trabajo se propone caracterizar mediante mutagénesis de sitio la contribución de las estructuras: asa – P, asa intracelular S4 – S5 y segmento S6 del dominio DIII, sobre la inactivación lenta del canal de sodio de músculo esquelético de rata Nav1.4. Nosotros deducimos que las regiones de bisagra juegan un papel importante en el acoplamiento conformacional entre el dominio sensor de voltaje y el poro en canales iónicos dependientes de voltaje. Nuestros resultados determinan que, glicina 1148 en la asa intracelular S4–S5, lisina 1237 en la asa–P, glicina 1275 y asparagina 1281 en el segmento S6, situados en el dominio DIII están implicados en la inactivación lenta en el canal de sodio rNav1.4, consistente con una inactivación tipo C observada en canales de potasio, y la participación de estas estructuras en la inactivación lenta es independiente de la inactivación rápida".pdfspaMEDICINA Y CIENCIAS DE LA SALUDMutagénesisCanales iónicosBiofísicaRatas como animales de laboratorioTesis de doctoradoopenAccessBiofísica cardiaca