Herrera Camacho, IrmaRosas Murrieta, Nora HildaHerrera Camacho, Irma; 0000-0003-2426-8469Rosas Murrieta, Nora Hilda; 0000-0002-4605-670XGonzález Esparragoza, Dalia2024-08-142024-08-142024-05https://hdl.handle.net/20.500.12371/21013"Ermp1 es una metaloproteasa putativa de S. pombe y miembro de las Fxna peptidasas, cuya función aún no se comprende completamente. Investigaciones previas de proteínas ortólogas en rata y humano han demostrado su relación en la maduración de folículos ováricos y en el incremento del estrés proteo-tóxico en el retículo endoplásmico (RE). Para elucidar la función de Ermp1 en la levadura de fisión y qué papel tendría en la respuesta al estrés en RE, este estudio reporta las primeras predicciones in silico de interacciones proteína-proteína de la metaloproteasa. Para lograrlo, se emplearon herramientas bioinformáticas para predecir interacciones proteína-proteína mediante comparación de interólogos humano-levadura y docking molecular. Gracias a esta estrategia, se propone que Ermp1 pudiera interactuar con 45 proteínas altamente conservadas en humanos y levaduras. Entre estas proteínas se incluyen Gsk3 y Amk2, previamente relacionadas genéticamente con Ermp1 en la levadura de fisión. También se plantea que Ermp1 no solo ejercería una función como enzima proteolítica, sino que también desempeñaría un papel importante en el mantenimiento del homeostasis del lumen del RE al interactuar con otras proteínas".pdfspaBIOLOGÍA Y QUÍMICAEnzimas--InvestigaciónLevadura--InvestigaciónInteracciones proteína-proteína--Simulación por computadoraDinámica molecular--Métodos de simulaciónExpresión genética--InvestigaciónTesis de doctoradoopenAccess