Pérez Aguilar, José ManuelSánchez Gaytán, Brenda LeonorPérez Aguilar, José Manuel; 0000-0002-9893-5992Sánchez Gaytán, Brenda Leonor; 0000-0002-3595-1063Muñoz Granados, Ian Asaf2026-09-182026-09-182026-03https://hdl.handle.net/20.500.12371/33724“El receptor CXCR7/ACKR3, perteneciente a la superfamilia de receptores acoplados a proteínas G (GPCRs) de la clase A, exhibe una notable capacidad pleiotrópica al interactuar con ligantes de diversa naturaleza química, que abarcan desde quimiocinas (CXCL12, CXCL11) y péptidos opioides, hasta moléculas de bajo peso molecular como el compuesto CCX662. Mediante la implementación de diversas técnicas computacionales, incluidas las simulaciones de dinámica molecular, se caracterizaron los complejos formados por el receptor CXCR7 y distintos ligantes, lo que permitió obtener una descripción detallada de las interacciones ligante-proteína y de los cambios conformacionales derivados de estas asociaciones. Complementariamente, se realizó la caracterización conformacional del sistema en ausencia de ligante (CXCR7-APO), lo que permitió contrastar con los efectos producidos por los ligantes. De manera relevante, se describió la presencia de un sitio de unión a sodio en la cavidad criptica del receptor, así como el descubrimiento un nuevo sitio de unión a sodio en la región extracelular del sitio de unión ortostérico. La identificación de dicho sitio resulta fundamental para el diseño racional de fármacos con mayor especificidad y selectividad dirigidos a CXCR7”.pdfspaBIOLOGÍA Y QUÍMICABiología (General)--Citología--Otras especialidades--Receptores celularesMicrobiología--Inmunología--Estructuras inmunitarias--Por tipo--QuimiocinasQuimiocinas--Receptores--InvestigaciónComplejos receptor-ligandoRelaciones estructura-actividad (Bioquímica)Tesis de maestríaopenAccess