Síntesis y caracterización electrónica y magnetoestructural de complejos de cobre y zinc como modelos de proteínas
Date
2004
Authors
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Publisher
Benemérita Universidad Autónoma de Puebla
Abstract
"Se ha estimado que aproximadamente un tercio de las proteínas y enzimas purificadas hasta una aparente homogeneidad requieren de iones metálicos como cofactores para llevar a cabo la función biológica que desempeñan. De acuerdo con las características espectroscópicas de sus sitios activos, las proteínas de cobre se clasifican en: (a) proteínas de cobre azul, usualmente referidas como las que tienen centros de cobre tipo 1; (b) proteínas de cobre normal, referidas como tipo 2; y (c) proteínas binucleares acopladas, referidas como tipo 3 [Solomon et al, 1992]. En este trabajo se obtuvieron siete complejos derivados de la esparteína, que genera geometrías tetra o penta coordinadas distorsionadas semejantes a las que existen en los sitios activos de proteínas con cobre tipo 1 (figura 1) [Kim et al., 2001]. Se obtuvieron tres derivados de cobre(II) y tres derivados de zinc(II) mediante el novedoso método de síntesis directa, usando los metales correspondientes en polvo en condiciones de reacción suaves. Un cuarto compuesto de cobre(I) se obtuvo por la síntesis convencional a partir de la sal de cobre(I), dado que no hubo reacción con la síntesis directa. Los complejos 1-7 fueron caracterizados por diversos métodos: punto de fusión, análisis elemental, IR-medio y lejano, UV-Vis, RMN-'H."