Discusión del artículo “Conocimiento de la interacción directa de Na+ con NhaA e implicaciones mecánicas”
Date
2022-11-12
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Los antiportadores Na+/H+ comprenden una familia de proteínas de membrana conservadas evolutivamente. Estos transportadores están presentes en las membranas de casi todas las células eucarióticas y procarióticas, donde mantienen la homeostasis del pH, la concentración de Na+ y el volumen celular.
NhaA, el antiportador Na+/H+ de Escherichia coli es el principal antiportador responsable de la homeostasis de las concentraciones de Na+ y H+ en la célula bacteriana. NhaA es un homodímero, y su estructura momomérica ha proporcionado información estructural clave sobre la función y la regulación de esta clase de antiportadores. El NhaA se compone de doce hélices transmembrana, esta proteína está empaquetada en dos dominios: el dominio de interfaz, que conecta los dos monómeros de NhaA en un dímero, y el dominio central, que está involucrado en la translocación de iones. NhaA intercambia un Na+ (o Li+) por 2 H+. Tiene una tasa de renovación muy rápida y es increíblemente sensible a pH. Muchas observaciones indirectas han predicho que el sitio de unión de Na+/Li+ incluye Asp163 y Asp164.
En el estudio realizado [1] utilizaron la metodología de proximidad de centelleo (SPA) para la determinación directa de Na+ uniéndose a NhaA, revelando que: (1) NhaA está bien adaptado como el principal antiportador para la homeostasis de Na+ en Escherichia coli y posiblemente en otras bacterias ya que la concentración citoplasmática de Na+ es similar a la afinidad de unión de Na+ de NhaA, (2) las condiciones experimentales son clave para la unión catiónica mediada por NhaA, (3) además de Na+ y Li+ , el haluro de Tl+ interactúa con NhaA y (4) el pH ácido inhibe la unión máxima de Na+ a NhaA.
Estos datos tienen amplias ramificaciones para estudios centrados en la resistencia al Na+ en plantas, o el desarrollo de fármacos que se dirijan a los antiportadores de Na+/ H+ en humanos.
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