Obtención de dos compuestos de coordinación modelos de peroxidasa porfirina-pinza, con N,N,N’,N’-tetrakis-[N-((2-metilpiridin)etil)propanamida] etilendiamina (tpe) con [(cloro) (deutero y mesoporfirinatodimetiléster)]hierro(III), sus estudios electrónicos, magnéticos y su actividad antioxidante
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2018-10
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"La vida depende de la existencia de biocatalizadores eficientes y específicos: las enzimas. Prácticamente todas las reacciones bioquímicas son catalizadas por una enzima [Nelson & Cox, 2009]. Las peroxidasas son enzimas que contienen al grupo hemo (Figura 1) en su estructura molecular, las cuales utilizan al peróxido de hidrógeno para oxidar una amplia variedad de compuestos orgánicos e inorgánicos. La peroxidasa de rábano blanco (HRP) es una enzima importante que ha sido estudiada por más de un siglo. La HRP es una hemoproteína que incluyen en su sitio activo un anillo de protoporfirina ─ IX coordinada a un Fe(III) [Veitch, 2004]. Diversos grupos de investigación han sintetizado modelos que sean estructural, espectroscópica, electrónica, magnética y cinéticamente equivalentes al grupo prostético del sitio activo de las peroxidasas, tal es el caso de los compuestos modelos llamados porfirina ─ pinza propuestos por Reyes ─ Ortega en 1988. Estos modelos reciben este nombre debido a que se ha propuesto que ligantes poliméricos de cadena abierta y funcionalizados en las terminales como en el picdien (1,9-bis(2-piridil)-2,5,8-triazanonano) coordinándos axialmente al ion Fe(III) del grupo hemo, se fijan de modo similar a como lo haría una pinza [Reyes─Ortega et al, 1998]".
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