Comportamiento de la enzima convertidora de angiotensina i en la insuficiencia renal aguda inducida con glicerol en ratas
| dc.audience | generalPublic | |
| dc.contributor.advisor | Pedraza Chaverri, José | |
| dc.contributor.advisor | Lara Rosano, Norma Eloina | |
| dc.contributor.author | Juárez García, Rosa María | |
| dc.contributor.director | Pedraza Chaverri, José | |
| dc.coverage.place | biblioteca central tercer nivel | |
| dc.date.accessioned | 2026-08-14T14:38:44Z | |
| dc.date.available | 2026-08-14T14:38:44Z | |
| dc.date.issued | 1993 | |
| dc.description.abstract | Determinar los cambios en la actividad de echa en orina, suero y diversos tejidos en insuficiencia renal aguda experimental inducida con glicerol en ratas. Introducción y Marco Teórico 1. Sistema Renina-Angiotensina-Aldosterona (SRAA) El SRAA desempeña un papel clave en la regulación de la homeostasis de los fluidos y la presión sanguínea. El proceso de funcionamiento ocurre de la siguiente manera: Síntesis de Angiotensina I: La renina (liberada principalmente por las células del aparato yuxtaglomerular en el riñón) actúa sobre el angiotensinógeno (sintetizado en el hígado) para generar Angiotensina I (Ang I), un decapéptido biológicamente inactivo. Formación de Angiotensina II: La Enzima Convertidora de Angiotensina (ECA) hidroliza la Ang I, removiendo el dipéptido histidil-leucina para producir Angiotensina II (Ang II), un potente vasoconstrictor. Formación de Angiotensina III: La Ang II es convertida en Ang III por la acción de la angiotensinasa A. La Ang III estimula la secreción de aldosterona en las glándulas suprarrenales. 2. La Enzima Convertidora de Angiotensina (ECA) Función biológica: Además de convertir Ang I en Ang II, la ECA inactiva la bradicidina (un nonapéptido vasodilatador), participando así activamente en el control de la presión arterial. Se localiza principalmente en la superficie luminal de las células endoteliales de los vasos pulmonares. Estructura molecular: Es una glicoproteína de cadena única y una metalopeptidasa dependiente de zinc (\text{Zn}). Tiene un punto isoeléctrico entre 4.3 y 5.2, es susceptible a la desnaturalización por calor y muestra máxima actividad a pH cercano a 8. Su molécula madura está formada por 1,277 aminoácidos y tiene un peso molecular de aproximadamente 146.6\text{ kDa}. Mecanismo y Cofactores: Su actividad depende en gran medida de la presencia de aniones cloruro (\text{Cl}^-) y otros halógenos, los cuales facilitan el acoplamiento con sus sustratos. El átomo de zinc es indispensable para la catálisis; al removerlo mediante quelantes de metales se inactiva la enzima, pero puede reactivarse añadiendo \text{Zn} u otros cationes (\text{Co}, \text{Mn}). Inhibidores y alteraciones: Inhibidores potentes como el captopril se unen al zinc en el sitio activo. Por otra parte, la actividad de la ECA sérica aumenta en condiciones patológicas como la cirrosis biliar primaria, la silicosis y la sarcoidosis debido a la producción enzimática en macrófagos y células epiteliales. | |
| dc.identifier.bibrecord | CQ1993 J8 C6 | |
| dc.identifier.uri | https://hdl.handle.net/20.500.12371/33484 | |
| dc.language.iso | spa | |
| dc.publisher | Benemerita Universidad Autonoma de Puebla | |
| dc.rights.acces | restrictedAccess | |
| dc.subject.lcc | Enzima convertidora de angiotensina--Fisiopatología | |
| dc.subject.lcc | Insuficiencia renal aguda--Etiología | |
| dc.subject.lcc | Glicerol--Toxicología | |
| dc.subject.lcc | Sistema renina angiotensina | |
| dc.thesis.career | Licenciatura en Químico Farmacobiólogo | |
| dc.thesis.degreediscipline | Área de Ciencias Naturales y de la Salud | |
| dc.thesis.degreegrantor | Facultad de Ciencias Químicas | |
| dc.thesis.degreetoobtain | Licenciado (a) en Químico Farmacobiólogo | |
| dc.title | Comportamiento de la enzima convertidora de angiotensina i en la insuficiencia renal aguda inducida con glicerol en ratas | |
| dc.type | Tesis de licenciatura | |
| dc.type.degree | Licenciatura |