Acoplamiento molecular proteína-proteína del complejo “Ubiquitina E2 E3/ pRCBTB1/Culina-3"

Simple item page
dc.audiencegeneralPublic
dc.contributorMancilla Simbro, Claudia
dc.contributorRamírez Mata, Alberto
dc.contributor.advisorMancilla Simbro, Claudia; 0000-0003-3976-3550
dc.contributor.advisorRamírez Mata, Alberto; 0000-0002-2119-2254
dc.contributor.authorCordero Olivares, Julio Cesar
dc.creatorCordero Olivares, Julio Cesar; 0009-0002-5532-7927
dc.date.accessioned2026-06-19T15:49:01Z
dc.date.available2026-06-19T15:49:01Z
dc.date.issued2025
dc.description.abstract"Este estudio se enfoca en caracterizar la estructura y función de la proteína RCBTB1, identificar dominios funcionales, analizar sus interacciones proteína-proteína, y evaluar su expresión génica en tejidos oculares mediante herramientas bioinformáticas y análisis ómicos. Se realizó una búsqueda de estructuras molde para los dominios RCC1 y BTB de la proteína RCBTB1 mediante DELTA-BLAST, usando como referencia bases de datos como NCBI, PDB y UniProt (Ubi-E2E3, Cul-3, RBX1) y se construyeron modelos 3D con Modeller, seleccionando el de menor RMSD y ZDOPE. Estos modelos se prepararon y minimizaron con VMD y NAMD para obtener su conformación más estable. Se llevaron a cabo acoplamientos proteína-proteína con el software Hex 8.0 y posteriormente se realizaron minimizaciones adicionales, correcciones moleculares con VegaZZ y Discovery Studio, y análisis quimiométricos con PDBePISA. Finalmente, se calcularon las energías de interacción en las interfaces usando APBS y archivos PQR generados con PARSE. Se modelaron in silico las estructuras de los dominios RCC1 y BTB de la proteína pRCBTB1, así como de las proteínas Ubi-E2E3 y Cul-3, utilizando estructuras experimentales como molde. Se seleccionaron los modelos óptimos con base en los valores de RMSD y ZDOPE, seguidos por procesos de minimización energética para alcanzar conformaciones estables. Los resultados mostraron que el modelo de pRCBTB1 requirió más pasos de minimización por su menor identidad con las estructuras molde. En contraste, Ubi-E2E3 mostró menor variación estructural debido a su alta identidad con el molde experimental. Cul-3, aunque parcialmente modelada, presentó estabilidad aceptable considerando su mayor tamaño y complejidad".
dc.folio20251216113243-9426-TL
dc.formatpdf
dc.identificator2
dc.identifier.urihttps://hdl.handle.net/20.500.12371/33053
dc.language.isospa
dc.matricula.creator201859466
dc.publisherBenemérita Universidad Autónoma de Puebla
dc.rights.accesopenAccess
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0
dc.subject.classificationBIOLOGÍA Y QUÍMICA
dc.subject.lccFisiología--Bioquímica animal--Sustancias especiales--Sustancias orgánicas--Proteínas, aminoácidos, etc.--Interacciones proteína-proteína
dc.subject.lccOftalmología--Enfermedades del segmento posterior--Enfermedades de la retina
dc.subject.lccFisiología--Bioquímica animal--Temas especiales--Dinámica molecular
dc.subject.lccRetina--Enfermedades--Aspectos genéticos--Investigación
dc.subject.lccInteracciones proteína-proteína--Simulación por computadora
dc.thesis.careerLicenciatura en Biología
dc.thesis.degreedisciplineÁrea de Ciencias Naturales y de la Salud
dc.thesis.degreegrantorFacultad de Ciencias Biológicas
dc.thesis.degreetoobtainLicenciado (a) en Biología
dc.titleAcoplamiento molecular proteína-proteína del complejo “Ubiquitina E2 E3/ pRCBTB1/Culina-3"
dc.typeTesis de licenciatura
dc.type.conacytbachelorThesis
dc.type.degreeLicenciatura
Files
Original bundle
Now showing 1 - 2 of 2
Thumbnail Image
Name:
20251216113243-9426-TL.pdf
Size:
1.71 MB
Format:
Adobe Portable Document Format
Download
Name:
20251216113243-9426-CARTA.pdf
Size:
233.3 KB
Format:
Adobe Portable Document Format
Collections
Tesis de Licenciatura