Fosfatasa alcalina
Date
2023-02-01
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Es una enzima proteica homodimérica formada por dos monómeros idénticos, cada monómero va a tener cinco residuos de cisteína, dos átomos de zinc y un átomo de magnesio. Esta enzima se encuentra en diversos individuos y a distinta concentración, esto va a depender de las condiciones del sistema, podrá estar presente en células procariotas y eucariotas entre los que destacan hongos y plantas [1]. En las bacterias Gram-negativas la fosfatasa alcalina se encuentra en el espacio periplásmico, por ejemplo, en E. coli una de las características de la enzima es que es termoestable y presenta su actividad máxima a pH alcalino. En los seres humanos, juega un papel integral en el metabolismo dentro del hígado y el desarrollo dentro del esqueleto [2]. Se va a trasladar por el sistema sanguíneo, y se encarga de la desfosforilación, es decir, que eliminará diferentes grupos de fosfatos, como las proteínas o los alcaloides de algún compuesto orgánico, como ATP por una reacción de hidrólisis donde el agua se va a descomponer en hidrógeno y oxígeno. Dicha enzima se hace presente en casi todos los tejidos orgánicos; pero sobre todo en placenta, hígado, la bilis, riñones y el sistema intestinal, su control respecto a que si aumenta o disminuyen sus valores representan la salud de los huesos, de los riñones, del intestinos o placenta [3]. La función de la fosfatasa alcalina en el cuerpo es muy amplia, por ejemplo, esta enzima tiene un papel importante en la calcificación de los huesos y cartílagos se plantea que interviene en el proceso de reabsorción de los huesos al remover una capa de fosfato que se encuentra presente en estos, también participa en la síntesis de proteínas como la síntesis del ADN y ARN pues está en condiciones de hidrolizarlos [4].
Algunas aplicaciones de la fosfatasa alcalina son: El papel que juega la fosfatasa alcalina en el estudio de células cancerosas donde se ha demostrado que parte de la proteína perteneciente a la fosfatasa alcalina que se encuentra en las células cancerosas es similar a la que se encuentra en los tejidos corporales no malignos y que la proteína se origina en el mismo gen en ambos. Un estudio comparó las enzimas de las metástasis hepáticas del carcinoma de pulmón de células gigantes y las células placentarias no malignas demostrando que eran similares respecto a su mapa peptídico es una prueba de identidad para las proteínas que posibilita detectar cambios en la sucesión de aminoácidos que pueden ser mutaciones puntuales o corrimientos en el marco de lectura [5], modificando el punto isoeléctrico [6]. La fosfatasa alcalina como indicador de una pasteurización exitosa, en la industria láctea debido a que la bacteria es muy estable al calor que se encuentra en la leche, Mycobacterium paratuberculosis, es destruida por temperaturas más bajas que las requeridas para desnaturalizar la fosfatasa alcalina. Por lo tanto, la presencia de la fosfatasa alcalina puede indicar una pasteurización fallida [7, 8]. Una forma típica de comprobar la pasteurización se realiza midiendo la fluorescencia de una solución que se vuelve fluorescente cuando se expone a fosfatasa alcalina activa. Los productores de leche del Reino Unido requieren ensayos de fluorimetría para demostrar que la fosfatasa alcalina ha sido desnaturalizada [9], ya que las pruebas de p-nitrofenilfosfato no se consideran lo suficientemente precisas para cumplir con los estándares de salud.
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