Investigación computacional de la interacción proteína-proteína: el caso del sistema Ribonucleasa-Metalotioneína
Date
2025-11
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Publisher
Benemérita Universidad Autónoma de Puebla
Abstract
“Las metalotioneínas (MTs) son proteínas globulares de bajo peso molecular, (de entre 61 a 68 residuos) con un alto contenido de residuos de cisteína y una marcada actividad redox. Los 20 residuos conservados de cisteína presentes en la secuencia de la MT forman clústeres metal-tiolato, los cuales le confieren la capacidad de coordinar hasta siete iones metálicos en su estructura, entre ellos zinc, cadmio, cobre y mercurio. Aunque existe información disponible sobre la estructura tridimensional de la forma metalada de la MT obtenida mediante cristalografía de rayos X o espectroscopía de RMN, los detalles sobre la estabilidad estructural en ausencia de metales siguen siendo en gran parte desconocidos. Por lo tanto, es de especial interés analizar cómo la presencia o ausencia de iones metálicos contribuyen a modular las diferentes conformaciones de la proteína y si dichas conformaciones afectan la interacción de MT con la función de otras proteínas. Las ribonucleasas (RNasas) constituyen una familia de enzimas que hidrolizan diferentes clases de ARN y cuya actividad está regulada in vivo por inhibidores específicos. Estudios previos de Brambila y colaboradores reportaron que la disminución de la actividad de las RNasas observadas después de un trauma quirúrgico podría deberse a un mecanismo de inhibición mediado por una síntesis de proteínas de novo”.
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