Investigación computacional de la interacción proteína-proteína: el caso del sistema Ribonucleasa-Metalotioneína
| dc.audience | generalPublic | |
| dc.contributor | Pérez Aguilar, José Manuel | |
| dc.contributor | Sánchez Gaytán, Brenda Leonor | |
| dc.contributor.advisor | Pérez Aguilar, José Manuel; 0000-0002-9893-5992 | |
| dc.contributor.advisor | Sánchez Gaytán, Brenda Leonor; 0000-0002-3595-1063 | |
| dc.contributor.author | Trujillo González, Francisco | |
| dc.creator | Trujillo González, Francisco; 0009-0006-0613-8600 | |
| dc.date.accessioned | 2026-06-03T21:18:23Z | |
| dc.date.available | 2026-06-03T21:18:23Z | |
| dc.date.issued | 2025-11 | |
| dc.description.abstract | “Las metalotioneínas (MTs) son proteínas globulares de bajo peso molecular, (de entre 61 a 68 residuos) con un alto contenido de residuos de cisteína y una marcada actividad redox. Los 20 residuos conservados de cisteína presentes en la secuencia de la MT forman clústeres metal-tiolato, los cuales le confieren la capacidad de coordinar hasta siete iones metálicos en su estructura, entre ellos zinc, cadmio, cobre y mercurio. Aunque existe información disponible sobre la estructura tridimensional de la forma metalada de la MT obtenida mediante cristalografía de rayos X o espectroscopía de RMN, los detalles sobre la estabilidad estructural en ausencia de metales siguen siendo en gran parte desconocidos. Por lo tanto, es de especial interés analizar cómo la presencia o ausencia de iones metálicos contribuyen a modular las diferentes conformaciones de la proteína y si dichas conformaciones afectan la interacción de MT con la función de otras proteínas. Las ribonucleasas (RNasas) constituyen una familia de enzimas que hidrolizan diferentes clases de ARN y cuya actividad está regulada in vivo por inhibidores específicos. Estudios previos de Brambila y colaboradores reportaron que la disminución de la actividad de las RNasas observadas después de un trauma quirúrgico podría deberse a un mecanismo de inhibición mediado por una síntesis de proteínas de novo”. | |
| dc.folio | 20251126091230-4325-T | |
| dc.format | ||
| dc.identificator | 2 | |
| dc.identifier.uri | https://hdl.handle.net/20.500.12371/32805 | |
| dc.language.iso | spa | |
| dc.matricula.creator | 223470207 | |
| dc.publisher | Benemérita Universidad Autónoma de Puebla | |
| dc.rights.acces | openAccess | |
| dc.rights.uri | http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0 | |
| dc.subject.classification | BIOLOGÍA Y QUÍMICA | |
| dc.subject.lcc | Fisiología--Bioquímica animal--Sustancias especiales--Sustancias orgánicas--Proteínas, aminoácidos, etc.--Interacciones proteína-proteína | |
| dc.subject.lcc | Fisiología--Bioquímica animal--Sustancias especiales--Sustancias orgánicas--Proteínas, aminoácidos, etc.--Proteínas especiales (distintas de los aminoácidos, enzimas u hormonas)--Metalotioneína | |
| dc.subject.lcc | Fisiología--Bioquímica animal--Sustancias especiales--Sustancias orgánicas--Proteínas, aminoácidos, etc.--Enzimas--Hidrolasas--Especiales--Ribonucleasas | |
| dc.subject.lcc | Fisiología--Bioquímica animal--Temas especiales--Dinámica molecular | |
| dc.subject.lcc | Interacciones proteína-proteína--Simulación por computadora | |
| dc.thesis.career | Maestría en Ciencias Químicas | |
| dc.thesis.degreediscipline | Área de Ciencias Naturales y de la Salud | |
| dc.thesis.degreegrantor | Facultad de Ciencias Químicas | |
| dc.thesis.degreetoobtain | Maestro (a) en Ciencias Químicas | |
| dc.title | Investigación computacional de la interacción proteína-proteína: el caso del sistema Ribonucleasa-Metalotioneína | |
| dc.type | Tesis de maestría | |
| dc.type.conacyt | masterThesis | |
| dc.type.degree | Maestría |
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